SDS binder sig stærkt til de positivt ladede og hydrofobe rester af proteiner gennem dets sulfatgrupper og alkylkæder , henholdsvis13 I overensstemmelse hermed, det er et værdifuldt rengøringsmiddel inden for strukturel biologi og proteinfoldnings-/udfoldningsstudier.
Hvad gør SDS ved et protein?
SDS er et amfipatisk overfladeaktivt stof. Den denaturerer proteiner ved at binde sig til proteinkæden med dens kulbrintehale, blotlægge norm alt begravede områder og belægge proteinkæden med overfladeaktive molekyler. Den polære hovedgruppe af SDS tilføjer en yderligere fordel ved brugen af dette denatureringsmiddel.
Hvordan binder SDS til aminosyrer?
SDS'et har en hydrofob hale, der interagerer stærkt med proteinkæder (polypeptid). Antallet af SDS-molekyler, der binder til et protein, er proportion alt med antallet af aminosyrer, der udgør proteinet Hvert SDS-molekyle bidrager med to negative ladninger, der overvælder enhver ladning, proteinet måtte have.
Belægger SDS proteiner?
SDS belægger også proteinet med en ensartet negativ ladning, som maskerer de iboende ladninger på R-grupperne. SDS binder ret ensartet til de lineære proteiner (omkring 1,4 g SDS/1 g protein), hvilket betyder, at ladningen af proteinet nu er omtrent proportional med dets molekylvægt.
Hvordan giver SDS protein en negativ ladning?
SDS er et vaskemiddel, der indeholder en lang alifatisk kæde og en sulfatgruppe. Dette vaskemiddel interagerer med denaturerede proteiner for at danne et stærkt negativt ladet kompleks (den negative ladning, der opstår fra SO42 − grupper af SDS). Proteinerne denatureres først ved varme og derefter tilsættes SDS i stort overskud.
